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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖份子自身业务的比较复杂化和一些N-glycoproteins低展示情况随着对N-glycosylation格局的分析方式的讲述颇为难度。在检则低丰度的N糖基化遮住球淀粉酶或肽段时,在其中掺入不少未遮住的球淀粉酶肽断,这很可能将低丰度的糖基化遮住球淀粉酶肽段的电磁波遮住。凝素亲和法是近些年糖球淀粉酶质组学中应用软件很广泛的剥离 生物富集方式。凝集素(lectin)不是类糖相运用起来球淀粉酶质,能专注正常识别某段特殊化格局的单糖或聚糖中不同的糖基字段而与之相运用起来,其与糖链可逆反应非共价相运用起来,糖球淀粉酶或糖肽被凝集素驯服接之后,一般说来用不同的单糖顺利通过寡头垄断相运用起来凝集素将糖球淀粉酶或糖肽洗刷之后。 血清质经由酶解后应用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,第二用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除进行连接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该外理促使Asn原子核量延长2.9890Da。结果用高精确LC-MS质谱仪测试脱糖后的肽段,顺利通过搜素资料库,确保脱糖后原子核量和她说法原子核量的变动、糖基化突显肽段的回文序列,以此判断该血清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点判断之前,再应用label-free的作用对其进行定量剖析剖析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及到食品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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